Белки. Состав и строение белков.

ВАЖНЕЙШИМИ БИОПОЛИМЕРАМИ ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ ЯВЛЯЮТСЯ БЕЛКИ . ПО СВОЕЙ ХИМИЧЕСКОЙ ПРИРОДЕ ОНИ ЯВЛЯЮТСЯ ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНЫМИ ОРГАНИЧЕСКИМИ СОЕДИНЕНИЯМИ, НЕРЕГУЛЯРНЫМИ ПОЛИМЕРАМИ, МОНОМЕРНЫМИ ЗВЕНЬЯМИ КОТОРЫХ ЯВЛЯЮТСЯ ОСТАТКИ АМИНОКИСЛОТ .

СВОЙСТВА БЕЛКОВ И ИХ БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ ОБУСЛОВЛЕНЫ СОСТАВОМ И ПОРЯДКОМ РАСПОЛОЖЕНИЯ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ В БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЕ. ЭТОТ ПОРЯДОК ОПРЕДЕЛЯЕТСЯ СТРУКТУРОЙ ГЕНОВ - УЧАСТКОВ ДЕЗОКСИРИБОНУКЛЕИНОВОЙ КИСЛОТЫ (ДНК), В КОТОРЫХ ЗАКОДИРОВАНА ИНФОРМАЦИЯ О СТРУКТУРЕ, КАК ПРАВИЛО, ОДНОГО БЕЛКА.

АМИНОКИСЛОТЫ ИМЕЮТ ОБЩИЙ ПЛАН СТРОЕНИЯ. ИХ МОЛЕКУЛА ОБЯЗАТЕЛЬНО СОДЕРЖИТ АМИНОГРУППУ (-NH 2 ) И, КАК ЛЮБАЯ ОРГАНИЧЕСКАЯ КИСЛОТА, КАРБОКСИЛЬНУЮ ГРУППУ (-СООН) . РАЗЛИЧАЮТСЯ АМИНОКИСЛОТЫ, В ОСНОВНОМ, СПЕЦИФИЧЕСКОЙ РАДИКАЛЬНОЙ ГРУППОЙ .

ОБОБЩЕННАЯ ФОРМУЛА АМИНОКИСЛОТ -

Н 2 N –СН-СООН |

R

В НАСТОЯЩЕЕ ВРЕМЯ ИЗВЕСТНО, ЧТО В КЛЕТКАХ И ТКАНЯХ ВСТРЕЧАЕТСЯ ОКОЛО 200 РАЗЛИЧНЫХ АМИНОКИСЛОТ, В СОСТАВЕ БЕЛКОВ ИХ ОБНАРУЖЕНО 26, НО ОБЫЧНЫМИ МОНОМЕРАМИ БЕЛКОВ МОЖНО СЧИТАТЬ ЛИШЬ 20, ТАК НАЗЫВАЕМЫХ, СТАНДАРТНЫХ ИЛИ НОРМАЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ .

В состав белков входят и некоторые производные этих аминокислот , например, гидроксилизин и гидроксипролин – аминокислоты, входящие в состав коллагена – белка собственно соединительных тканей позвоночных

НАПРИМЕР, ДЛЯ ВЗРОСЛОГО ЧЕЛОВЕКА НЕЗАМЕНИМЫМИ ЯВЛЯЮТСЯ 8 АМИНОКИСЛОТ:

ТРИПТОФАН, ФЕНИЛАЛАНИН, МЕТИОНИН, ЛИЗИН, ВАЛИН, ТРЕОНИН, ИЗОЛЕЙЦИН И ЛЕЙЦИН .

ЕЩЕ ДВЕ АМИНОКИСЛОТЫ НЕЗАМЕНИМЫ ДЛЯ ДЕТЕЙ – ЭТО АРГИНИН И ГИСТИДИН .

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

• В чистом виде аминокислоты - кристаллические вещества хорошо растворимые в воде и нерастворимые в органических растворителях.

Хиральные молекулы, например аминокислоты, зеркально симметричны, как левая и правая рука. Сам термин "хиральность" происходит от греческого слова "хирос" - рука.

• Большинство аминокислот оптически активны в растворах (исключение составляет глицин ), в природе встречаются обычно только L- аминокислоты .

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ

ПО СОСТАВУ МОЛЕКУЛ

АМИНОКИСЛОТЫ

Нейтральные

Содержат одну

– NH 2 и одну -СООН

Кислые

Содержат

более одной –СООН

Основные

Содержат

более одной –NH 2

ХИМИЧЕСКИЕ СВЯЗИ МЕЖДУ МОЛЕКУЛАМИ АМИНОКИСЛОТ

ИОННЫЕ СВЯЗИ

ОБРАЗУЮТСЯ МЕЖДУ КИСЛЫМИ И ОСНОВНЫМИ АМИНОКИСЛОТАМИ (ПРИ ПОДХОДЯЩЕМ ЗНАЧЕНИИ РН) ПО ИОНИЗИРОВАННЫМ АМИНО- И КАРБОКСИЛЬНЫМ ГРУППАМ . ПРИ ИЗМЕНЕНИИ РН ЭТИ НЕПРОЧНЫЕ СВЯЗИ "РВУТСЯ".

«ДИСУЛЬФИДНЫЙ МОСТИК"

ОБРАЗУЕТСЯ ПРИ НАЛИЧИИ В МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА ДВУХ ОСТАТКОВ СЕРОСОДЕРЖАЩЕЙ АМИНОКИСЛОТЫ ЦИСТЕИНА МЕЖДУ ИХ ГРУППАМИ –SH (СУЛЬФГИДРИЛЬНЫЕ ГРУППЫ) В РЕЗУЛЬТАТЕ ОКИСЛЕНИЯ (ОТЩЕПЛЕНИЯ ВОДОРОДА). ТАКИЕ ЖЕ, НЕ ОЧЕНЬ ПРОЧНЫЕ СВЯЗИ, МОГУТ ВОЗНИКАТЬ И МЕЖДУ СОСЕДНИМИ БЕЛКОВЫМИ ЦИСТЕИНСОДЕРЖАЩИМИ ЦЕПЯМИ. ОБРАЗОВАНИЕ ДИСУЛЬФИДНЫХ СВЯЗЕЙ ИГРАЕТ ВАЖНУЮ РОЛЬ В ПОДДЕРЖАНИИ СТРУКТУРЫ БЕЛКА.

ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ

ХИМИЧЕСКИЕ СВЯЗИ МЕЖДУ МОЛЕКУЛАМИ АМИНОКИСЛОТ

ВОДОРОДНЫЕ АТОМЫ В ГИДРОКСИЛЬНЫХ ГРУППАХ И АМИНОГРУППАХ СПОСОБНЫ ОБРАЗОВЫВАТЬ НЕПРОЧНЫЕ ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ С КИСЛОРОДОМ ГРУППЫ -С =О В КАРБОКСИЛЕ. НЕСМОТРЯ НА "СЛАБОСТЬ" ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ ИГРАЮТ ВАЖНУЮ РОЛЬ В ПОДДЕРЖАНИИ СТРУКТУРЫ БЕЛКА.

ПЕПТИДНЫЕ СВЯЗИ

ХИМИЧЕСКИЕ СВЯЗИ МЕЖДУ МОЛЕКУЛАМИ АМИНОКИСЛОТ

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ ОБРАЗУЕТСЯ МЕЖДУ АМИНО- И КАРБОКСИЛЬНОЙ ГРУППАМИ СОСЕДНИХ АМИНОКИСЛОТ. РЕАКЦИЯ, В РЕЗУЛЬТАТЕ КОТОРОЙ ОНА ОБРАЗУЕТСЯ, ИДЕТ С ВЫДЕЛЕНИЕМ МОЛЕКУЛЫ ВОДЫ, ТО ЕСТЬ, ОТНОСИТСЯ К РЕАКЦИЯМ КОНДЕНСАЦИИ. ДВЕ АМИНОКИСЛОТЫ ОБРАЗУЮТ ДИПЕПТИД .

В РЕЗУЛЬТАТЕ РЕАКЦИИ ПОЛИКОНДЕНСАЦИИ ОБРАЗУЮТСЯ ПЕПТИДНЫЕ СВЯЗИ МЕЖДУ БОЛЬШИМ КОЛИЧЕСТВОМ АМИНОКИСЛОТ, И ФОРМИРУЕТСЯ ПОЛИПЕПТИД . ПОЛИПЕПТИДАМИ НАЗЫВАЮТСЯ ЦЕПИ, ОБРАЗОВАННЫЕ БОЛЬШИМ КОЛИЧЕСТВОМ АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ: ОТ 300 ДО 1 500 И БОЛЕЕ.

ПОЛИПЕПТИД, СОБСТВЕННО И ПРЕДСТАВЛЯЕТ СОБОЙ ПЕРВИЧНУЮ СТРУКТУРУ БЕЛКА

ПЕРВЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ ПО ВЫЯСНЕНИЮ АМИНОКИСЛОТНОЙ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ БЕЛКОВ БЫЛИ ПРОВЕДЕНЫ В КЕМБРИДЖСКОМ УНИВЕРСИТЕТЕ АМЕРИКАНСКИМ УЧЕНЫМ Ф. СЭНГЕРОМ – ДВАЖДЫ ЛАУРЕАТОМ НОБЕЛЕВСКОЙ ПРЕМИИ.

К НАСТОЯЩЕМУ ВРЕМЕНИ РАСШИФРОВАНА ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ УЖЕ НЕСКОЛЬКИХ СОТЕН БЕЛКОВ.

ОБЪЕКТОМ ИССЛЕДОВАНИЯ Ф. СЭНГЕРА БЫЛ ГОРМОН БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ – ИНСУЛИН . РАСШИФРОВКА ЕГО АМИНОКИСЛОТНОЙ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ ЗАНЯЛА 10 ЛЕТ (1944-1954 Г.Г.), И БЫЛО ВЫЯСНЕНО, ЧТО МОЛЕКУЛА ПРЕДСТАВЛЕНА ДВУМЯ ПОЛИПЕПТИДНЫМИ ЦЕПЯМИ, СОЕДИНЕННЫМИ ЧЕРЕЗ ДИСУЛЬФИДНЫЕ МОСТИКИ. В СОСТАВ МОЛЕКУЛЫ ИНСУЛИНА ВХОДИТ 51 АМИНОКИСЛОТА.

ВТОРИЧНАЯ

СТРУКТУРА

ВСЕМ БЕЛКАМ ПРИСУЩА ОПРЕДЕЛЕННАЯ ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА, КОТОРАЯ ПРИДАЕТ БЕЛКОВЫМ МОЛЕКУЛАМ ОСОБУЮ ПРОЧНОСТЬ НА РАЗРЫВ И НА РАСТЯЖЕНИЕ. НАИБОЛЕЕ РАСПРОСТРАНЕННЫЙ ВИД ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА - АЛЬФА-СПИРАЛЬ , КОТОРАЯ ХАРАКТЕРНА, НАПРИМЕР, ДЛЯ КЕРАТИНА - БЕЛКА ВОЛОС, ШЕРСТИ, НОГТЕЙ, ПЕРЬЕВ, РОГОВ.

МЕНЕЕ РАСПРОСТРАНЕННЫМ ВИДОМ ВТОРИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ЯВЛЯЕТСЯ ОБРАЗОВАНИЕ БЕТА -СЛОЯ ИЛИ СКЛАДЧАТОГО СЛОЯ . ТАКУЮ СТРУКТУРУ ИМЕЕТ, НАПРИМЕР, БЕЛОК НАТУРАЛЬНОГО ШЕЛКА ФИБРОИН.

БЕТА-СЛОЙ ОБЪЕДИНЯЮТСЯ НЕСКОЛЬКО АНТИПАРАЛЛЕЛЬНЫХ ДРУГ ДРУГУ ЦЕПЕЙ, "СШИТЫЕ" ЧЕРЕЗ ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ, ВОЗНИКАЮЩИЕ МЕЖДУ СОСЕДНИМИ ЦЕПЯМИ. БЕТА -СЛОЙ ИМЕЕТ ВИД "ГАРМОШКИ", ОНА РАСТЯНУТА СИЛЬНЕЕ, ЧЕМ АЛЬФА-СПИРАЛЬ

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА ПРЕДСТАВЛЯЕТ СОБОЙ АЛЬФА-СПИРАЛЬ ИЛИ БЕТА-СЛОЙ, СВЕРНУТЫЕ В КОМПАКТНУЮ ГЛОБУЛУ . ЭТА СТРУКТУРА ПОДДЕРЖИВАЕТСЯ ЗА СЧЕТ ВОДОРОДНЫХ, ИОННЫХ И ДИСУЛЬФИДНЫХ СВЯЗЕЙ, А ТАКЖЕ ЗА СЧЕТ ГИДРОФОБНЫХ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ МЕЖДУ ГИДРОФОБНЫМИ РАДИКАЛАМИ АМИНОКИСЛОТ И СЛАБЫХ ЭЛЕКТРОСТАТИЧЕСКИХ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ (ВАН-ДЕР-ВААЛЬСОВЫХ СИЛ).

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА ПРИСУЩА НЕ ВСЕМ ВИДАМ БЕЛКОВ. ОНА ПРЕДСТАВЛЯЕТ СОБОЙ НЕСКОЛЬКО ГЛОБУЛ, СОЕДИНЕННЫХ ДРУГ С ДРУГОМ. ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА ПОДДЕРЖИВАЕТСЯ БЛАГОДАРЯ УЖЕ ПЕРЕЧИСЛЕННЫМ ВЫШЕ СЛАБЫМ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯМ. ОТНОСИТЕЛЬНУЮ СТОЙКОСТЬ ПРОСТРАНСТВЕННЫМ СТРУКТУРАМ ПРИДАЕТ БОЛЬШОЕ КОЛИЧЕСТВО ЭТИХ СЛАБЫХ СВЯЗЕЙ.

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ ПО СОСТАВУ МОЛЕКУЛ

БЕЛКИ

Глобулярные

растворимы в воде, образуют коллоидные суспензии. Их полипептидные цепи свернуты в компактные глобулы, наибольшее значение имеет третичная структура.

Фибриллярные

представлены длинными, параллельными полипептидными цепями, скрепленными друг с другом поперечными сшивками, и образуют длинные волокна или слоистые структуры.

Промежуточные

специфическая группа, представленная фибриллярными, но растворимыми белками.

ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ ОБЛАДАЮТ ВЫСОКОЙ МЕХАНИЧЕСКОЙ ПРОЧНОСТЬЮ И НЕРАСТВОРИМЫ В ВОДЕ. НАИБОЛЕЕ ВАЖНОЙ ЯВЛЯЕТСЯ ДЛЯ НИХ ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА, А ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА ВЫРАЖЕНА СЛАБО ИЛИ СОВСЕМ НЕ ВЫРАЖЕНА. ФИБРИЛЛЯРНЫЕ БЕЛКИ ВЫПОЛНЯЮТ В КЛЕТКЕ СТРУКТУРНЫЕ ФУНКЦИИ, НАПРИМЕР, КОЛЛАГЕН, МИОЗИН, КЕРАТИН, ФИБРОИН НАТУРАЛЬНОГО ШЕЛКА.

Актин-миозиновый комплекс

Тутовый шелкопряд с коконом

Глобулярные белки растворимы в воде, образуют коллоидные суспензии. Их полипептидные цепи свернуты в компактные глобулы, то есть, наибольшее значение имеет третичная структура. В клетке глобулярные белки выполняют функции биологических катализаторов – ферментов , в цитоплазме "связывают" воду и способствуют поддержанию клеточной структуры. Глобулины сыворотки крови являются основой антител , участвуя в гуморальных иммунных реакциях. Эта группа белков является основой для некоторых гормонов , например, для инсулина.

Электронная модель

иммуноглобулина

Схема действия фермента

ПРОМЕЖУТОЧНЫЕ БЕЛКИ – СПЕЦИФИЧЕСКАЯ ГРУППА, ПРЕДСТАВЛЕННАЯ ФИБРИЛЛЯРНЫМИ, НО РАСТВОРИМЫМИ БЕЛКАМИ. ПРИМЕРОМ ЯВЛЯЕТСЯ БЕЛОК ПЛАЗМЫ КРОВИ ФИБРИНОГЕН , КОТОРЫЙ В ХОДЕ РЕАКЦИЙ СВЕРТЫВАНИЯ КРОВИ ПРЕВРАЩАЕТСЯ В НЕРАСТВОРИМЫЙ БЕЛОК ФИБРИН.

Под влиянием внешних факторов белковые молекулы могут терять природную пространственную трехмерную структуру, то есть, ДЕНАТУРИРОВАТЬ . Денатурированный белок теряет активность и не может выполнять типичные для него биологические функции. Денатурация может быть обратимой , и тогда белок способен при перенесении в оптимальную среду восстанавливать природную структуру. Это процесс РЕНАТУРАЦИИ , который наглядно демонстрирует, что пространственная структура белка определяется первичной структурой. Необратимая денатурация характеризуется тем, что трехмерная структура молекулы белка и, следовательно, свойства, утрачиваются навсегда.

ДЕНАТУРАЦИЯ МОЖЕТ БЫТЬ ВЫЗВАНА СЛЕДУЮЩИМИ ФАКТОРАМИ:

- НАГРЕВАНИЕ ИЛИ ВОЗДЕЙСТВИЕ КАКИХ-ЛИБО ИЗЛУЧЕНИЙ (СООБЩЕННАЯ ЭНЕРГИЯ ВЫЗЫВАЕТ СИЛЬНУЮ ВИБРАЦИЮ АТОМОВ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА, СЛАБЫЕ СВЯЗИ РАЗРЫВАЮТСЯ, И БЕЛОК СВЕРТЫВАЕТСЯ (КОАГУЛИРУЕТ);

- СИЛЬНЫЕ КИСЛОТЫ, СИЛЬНЫЕ ЩЕЛОЧИ И КОНЦЕНТРИРОВАННЫЕ РАСТВОРЫ СОЛЕЙ (ПРОИСХОДИТ СМЕЩЕНИЕ РН СРЕДЫ, РАЗРЫВАЮТСЯ СЛАБЫЕ СВЯЗИ, БЕЛОК КОАГУЛИРУЕТ И ВЫПАДАЕТ В ОСАДОК – ВЫЩЕЛАЧИВАЕТСЯ ИЛИ ВЫСАЛИВАЕТСЯ , СООТВЕТСТВЕННО);

ДЕНАТУРАЦИЯ МОЖЕТ БЫТЬ ВЫЗВАНА СЛЕДУЮЩИМИ ФАКТОРАМИ:

- ТЯЖЕЛЫЕ МЕТАЛЛЫ (ИХ КАТИОНЫ ОБРАЗУЮТ ПРОЧНЫЕ СВЯЗИ С КАРБОКСИЛ-ИОНАМИ, ЧАСТО ВЫЗЫВАЯ РАЗРЫВ ИОННЫХ СВЯЗЕЙ, УМЕНЬШАЯ РАСТВОРИМОСТЬ БЕЛКА);

- ОРГАНИЧЕСКИЕ РАСТВОРИТЕЛИ (НАРУШАЮТ ГИДРОФОБНЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ И ОБРАЗУЮТ СВЯЗИ ПО ГИДРОФОБНЫМ ГРУППАМ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА; ПРИ ЭТОМ РАЗРЫВАЮТСЯ И ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫЕ ВОДОРОДНЫЕ СВЯЗИ, СЛЕДОВАТЕЛЬНО, НАРУШАЕТСЯ СТРУКТУРА БЕЛКА).

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

ПО НАЛИЧИЮ НЕБЕЛКОВЫХ КОМПОНЕНТОВ

БЕЛКИ

Сложные

или протеиды

состоят из белковой части и небелкового компонента – простетической группы:

• Фосфопротеиды
• Гликопротеиды
• Липопротеиды
• Хромопротеиды и

металлопротеиды

• Нуклеопротеиды
• Флавопротеиды

Простые

или протеины

состоят только из аминокислот:

• Альбумины
• Глобулины
• Гистоны
• Проламины
• Склеропротеины

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

• ПЛАСТИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ : ПРОТЕИНЫ УЧАСТВУЮТ В ОБРАЗОВАНИИ СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ – ПРОТЕИДОВ, ПРИСОЕДИНЯЯ К ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ КАКОЙ-ЛИБО НЕБЕЛКОВЫЙ КОМПОНЕНТ – ПРОСТЕТИЧЕСКУЮ ГРУППУ .

2. СТРУКТУРНАЯ ФУНКЦИЯ : БЕЛКОВЫЕ МОЛЕКУЛЫ РАЗНЫХ ВИДОВ (ГЛИКОПРОТЕИДЫ – КЛЕТОЧНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ, ИНТЕГРАЛЬНЫЕ БЕЛКИ, ТРАНСПОРТНЫЕ БЕЛКИ, СТРУКТУРНЫЕ БЕЛКИ И Т.П.) ВХОДЯТ В СОСТАВ КЛЕТОЧНЫХ МЕМБРАН, ОРГАНОИДОВ И ВНЕКЛЕТОЧНЫХ СТРУКТУР. СПЕЦИФИЧЕСКИЕ ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ ОБРАЗУЮТ БЕЛКОВЫЙ ЧЕХОЛ ВОКРУГ НУКЛЕИНОВОЙ КИСЛОТЫ (СЕРДЦЕВИНЫ) ВИРУСА – КАПСИД .

РЯД СТРУКТУРНЫХ БЕЛКОВ ВЫПОЛНЯЮТ ВАЖНЫЕ ФУНКЦИИ В ЖИВОТНЫХ ОРГАНИЗМАХ, НАПРИМЕР, КОЛЛАГЕН И ЭЛАСТИН УЧАСТВУЮТ В ОБРАЗОВАНИИ РАЗНЫХ ВИДОВ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ.

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

3. ДВИГАТЕЛЬНАЯ ФУНКЦИЯ : СПЕЦИАЛЬНЫЕ СОКРАТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ – АКТИН, МИОЗИН - ОБЕСПЕЧИВАЮТ СОКРАЩЕНИЕ МЫШЦ В СОСТАВЕ МИКРОНИТЕЙ МЫШЕЧНЫХ КЛЕТОК - МИОЦИТОВ, А ДИНЕИН УЧАСТВУЕТ В СОЕДИНЕНИИ ЭТИХ СОКРАТИМЫХ ЭЛЕМЕНТОВ. ДВИЖЕНИЕ ОДНОКЛЕТОЧНЫХ ОРГАНИЗМОВ С ПОМОЩЬЮ ПСЕВДОПОДИЙ, РЕСНИЧЕК И ЖГУТИКОВ ТАКЖЕ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ БЛАГОДАРЯ НАЛИЧИЮ В НИХ СОКРАТИМЫХ БЕЛКОВЫХ ЭЛЕМЕНТОВ

4. РЕГУЛЯТОРНАЯ ФУНКЦИЯ : МНОГИЕ БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫЕ ВЕЩЕСТВА, В ЧАСТНОСТИ, ГОРМОНЫ ИМЕЮТ БЕЛКОВУЮ ПРИРОДУ. БЛАГОДАРЯ ГОРМОНАМ, ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ГУМОРАЛЬНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ БОЛЬШИНСТВА ПРОЦЕССОВ ЖИЗНЕДЕЯТЕЛЬНОСТИ ЖИВОТНЫХ ОРГАНИЗМОВ.

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

5. РЕЦЕПТОРНАЯ И ОТРАЖАТЕЛЬНАЯ ФУНКЦИЯ : СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ – ГЛИКОПРОТЕИДЫ, ВХОДЯЩИЕ В СОСТАВ ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ МЕМБРАНЫ, ВЫПОЛНЯЮТ ФУНКЦИЮ КЛЕТОЧНЫХ РЕЦЕПТОРОВ, ВОСПРИНИМАЯ СИГНАЛЫ РАЗЛИЧНОЙ ПРИРОДЫ ИЗ ВНЕКЛЕТОЧНОЙ СРЕДЫ. ПРОИСХОДЯЩИЕ В НИХ ОБРАТИМЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ СТРУКТУРЫ (ДЕНАТУРАЦИЯ), СТИМУЛИРУЮТ ПРОТЕКАНИЕ В КЛЕТКЕ ЦЕПИ ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ ОПРЕДЕЛЕННОГО ПОРЯДКА. ЭТИ ПРОЦЕССЫ, В СВОЮ ОЧЕРЕДЬ, ОБЕСПЕЧИВАЮТ ОТВЕТНУЮ РЕАКЦИЮ КЛЕТКИ НА ВНЕШНЕЕ РАЗДРАЖЕНИЕ. ДАННАЯ ФУНКЦИЯ БЕЛКОВ ЛЕЖИТ В ОСНОВЕ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ ВОЗБУДИМЫХ ТКАНЕЙ ПО ДАННОМУ ПРИНЦИПУ «РАБОТАЮТ» СОВРЕМЕННЫЕ ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА, «АДРЕСНО» НАПРАВЛЯЕМЫЕ К ПОРАЖЕННОМУ ОРГАНУ ИЛИ КЛЕТКАМ.

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

6. ЗАЩИТНАЯ ФУНКЦИЯ БЕЛКОВ У ЖИВОТНЫХ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ СПЕЦИФИЧЕСКИМИ БЕЛКАМИ- ИММУНОГЛОБУЛИНАМИ , КОТОРЫЕ ЯВЛЯЮТСЯ ОСНОВОЙ АНТИТЕЛ. АНТИТЕЛА ВЫДЕЛЯЮТСЯ КЛЕТКАМИ ОРГАНИЗМА В ОТВЕТ НА ПРОНИКНОВЕНИЕ ЧУЖЕРОДНЫХ БЕЛКОВ-АНТИГЕНОВ (ВИРУСНЫЕ И БАКТЕРИАЛЬНЫЕ БЕЛКИ, ТОКСИНЫ, БЕЛКИ ЖИВЫХ ОРГАНИЗМОВ ДРУГИХ ВИДОВ), КОТОРЫЕ РАСПОЗНАЮТСЯ СИСТЕМОЙ БЕЛКОВ-РЕЦЕПТОРОВ КЛЕТОЧНОЙ МЕМБРАНЫ. АНТИТЕЛА ОБРАЗУЮТ С АНТИГЕНАМИ КОМПЛЕКСЫ, КОТОРЫЕ РАЗРУШАЮТСЯ БЕЛКАМИ-ФЕРМЕНТАМИ , ОБРАЗУЮЩИМИ, ТАК НАЗЫВАЕМУЮ, СИСТЕМУ КОМПЛЕМЕНТОВ . РАСТИТЕЛЬНЫЕ ОРГАНИЗМЫ ТАКЖЕ ВЫДЕЛЯЮТ РАЗЛИЧНЫЕ ЗАЩИТНЫЕ ВЕЩЕСТВА, В ТОМ ЧИСЛЕ, И БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ (ФЛАВОНОИДЫ ).

А

А

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

7. ТРАНСПОРТНАЯ ФУНКЦИЯ: НА УРОВНЕ КЛЕТОК ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ЗА СЧЕТ СПЕЦИАЛЬНЫХ БЕЛКОВ-ПЕРЕНОСЧИКОВ ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ МЕМБРАНЫ, ОБЛАДАЮЩИХ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ АКТИВНОСТЬЮ. В ЖИВОТНЫХ ОРГАНИЗМАХ ПРИСУТСТВУЕТ ЦЕЛАЯ ГРУППА ТРАНСПОРТНЫХ БЕЛКОВ КРОВИ: ГЕМОЦИАНИН, ГЕМОГЛОБИН, МИОГЛОБИН. ИХ ОСНОВНОЙ ФУНКЦИЕЙ ЯВЛЯЕТСЯ ТРАНСПОРТ ГАЗОВ (КИСЛОРОДА И УГЛЕКИСЛОГО ГАЗА) В ТКАНЯХ ОРГАНИЗМА.

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

8. ЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ БЕЛКОВ НЕ ЯВЛЯЕТСЯ ВЕДУЩЕЙ ИХ ФУНКЦИЕЙ. ПРИ ОКИСЛЕНИИ 1 Г БЕЛКА ВЫДЕЛЯЕТСЯ 4,2 ККАЛ ЭНЕРГИИ. В КАЧЕСТВЕ СУБСТРАТА ОКИСЛЕНИЯ БЕЛКИ ИСПОЛЬЗУЮТСЯ В ПОСЛЕДНЮЮ ОЧЕРЕДЬ, ПОСЛЕ ТОГО, КАК УГЛЕВОДЫ И ЖИРЫ УЖЕ ОКАЗЫВАЮТСЯ ИЗРАСХОДОВАННЫМИ. В ЖИВОТНЫХ ОРГАНИЗМАХ БЕЛКИ НЕ ЗАПАСАЮТСЯ В КАЧЕСТВЕ РЕЗЕРВА ПИТАТЕЛЬНЫХ ВЕЩЕСТВ, ПОЭТОМУ ПРИ ДЛИТЕЛЬНОМ ГОЛОДАНИИ НАЧИНАЕТСЯ РАСЩЕПЛЕНИЕ СТРУКТУРНЫХ БЕЛКОВ.

9. КАТАЛИТИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ БЕЛКОВ ЯВЛЯЕТСЯ НАИБОЛЕЕ ВАЖНОЙ. ФУНКЦИИ БИОЛОГИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ ВЫПОЛНЯЮТ ГЛОБУЛЯРНЫЕ БЕЛКИ – ФЕРМЕНТЫ .